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Aktivierte Sauerstoffspezies haben sich als wichtige Agenten in der Sauerstofftoxizität erwiesen, indem sie die strukturelle und funktionelle Integrität von Zellen durch Lipidperoxidation, DNA-Schäden und Inaktivierung von Proteinen stören. Die biologischen Konsequenzen von Freie-Radikal-Schäden werden seit langem als kausale Agenten bei vielen altersbedingten Krankheiten vermutet. Katalase (H2O2:H2O2 Oxidoreduktase; EC 1.15.1.1) ist eines von mehreren Enzymen, die an der Eliminierung von Sauerstoff-Freie-Radikalen und deren Derivaten beteiligt sind. Das strukturelle Gen für Katalase in Drosophila melanogaster wurde durch Dosierungsreaktionen auf segmentale Aneuploidie in die Region 75D1-76A auf Chromosom 3L lokalisiert. Diese Studie berichtet über die Isolation einer stabilen Deletion, Df(3L)CatDH104(75C1-2;75F1), die das Katalase-Lokus aufdeckt, sowie über die anschließende Isolation von sechs acatalasämischen Mutanten. Alle Katalasemutanten sind unter Standard-Kulturbedingungen lebensfähig, und rezessiv letale Mutationen im Intervall 75Cl-F1 haben gezeigt, dass sie die Katalaseaktivität nicht beeinträchtigen. Zwei Katalasemutationen sind amorph, während vier hypomorphe Allele des Cat+ Lokus sind. Das Fehlen von intergenerischer Komplementation zwischen den sechs Katalasemutationen deutet stark darauf hin, dass es in Drosophila nur ein funktionelles Gen gibt. Eine acatalasämische Mutation wurde auf Position 3-47.0 kartiert, die sich im dosisempfindlichen Bereich der Katalase befindet. Während der vollständige Verlust der Katalaseaktivität einen schwerwiegenden Lebensfähigkeitseffekt mit sich bringt, sind die verbleibenden Werte ausreichend, um die Lebensfähigkeit auf Wildtyp-Level wiederherzustellen. Diese Ergebnisse deuten auf einen Schwellenwerteffekt für die Lebensfähigkeit hin und bieten eine Erklärung für das allgemeine Fehlen von phänotypischen Effekten, die mit den bekannten Säugetieracatalasämen verbunden sind.
Mackay et al. (Sat,) haben diese Frage untersucht.