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Die Wechselwirkungen von Cytochrom c (cyt c) mit Kardiolipin (CL) sind sowohl für den Elektronentransfer als auch für die apoptotischen Funktionen dieses Proteins wichtig. Ein träge Peroxidase in seinem nativen Zustand, katalysiert cyt c bei Bindung an CL die CL-Peroxidation, die zur apoptotischen Freisetzung des Proteins beiträgt. Das heterogene Ensemble von CL-gebundenem cyt c ist mit traditionellen strukturellen Methoden und ensemble-averaged Proben schwer zu charakterisieren. Wir haben zeitaufgelöste FRET-Messungen eingesetzt, um die strukturellen Eigenschaften des CL-gebundenen Proteins in vier dansyl (Dns)-markierten Varianten von Pferdeherzcytochrom c zu bewerten. Die Dns-Abklingkurven und die extrahierten Dns-zu-Häm-Distanzverteilungen P(r) zeigen eine konformationale Vielfalt des CL-gebundenen cyt c-Ensembles mit unterschiedlichen Populationen der Polypeptidstrukturen, die sich in ihrem Grad der Proteinentfaltung unterscheiden. Ein Teil des Ensembles ist erheblich entfaltet, wobei die Dns-zu-Häm-Distanzen denen im guanidinhydrochlorid-denaturierten Zustand ähneln. Diese weitgehend offenen cyt c-Strukturen dominieren wahrscheinlich die Peroxidaseaktivität des CL-gebundenen cyt c-Ensembles. Standortvariationen in den P(r)-Verteilungen zeigen strukturelle Merkmale des CL-gebundenen cyt c auf, erklären frühere Ergebnisse und implizieren die zentrale Rolle von elektrostatischen Wechselwirkungen, insbesondere mit dem C-Terminus des Proteins, bei der durch CL induzierten Entfaltung.
Hanske et al. (Wed,) haben diese Frage untersucht.