Identifizierung eines nukleären Proteins aus der Rattenleber, das an das Enhancer-Kerneelement von drei Tierviren bindet.

Dieser Bericht beschreibt die Identifizierung und Reinigung eines nukleären Proteins aus der Rattenleber, das selektiv an DNA-Sequenzen bindet, die mit mehreren Enhancern von Tierviren assoziiert sind. Die Bindungsaktivität wurde durch direkte DNase I-Footprinting über vier Schritte der biochemischen Fraktionierung verfolgt. Diese Verfahren führten zur Identifizierung einer Polypeptidart mit einem apparenten Molekulargewicht von 20 kD, die für die Enhancer-Bindungsaktivität verantwortlich ist. DNase I- und Dimethylsulfat-Footprinting-Assays wurden verwendet, um die Art zu untersuchen, wie das gereinigte Protein an Enhancerelemente, die mit SV40, dem murinen Sarkomvirus und dem Polyomavirus assoziiert sind, bindet. Die Ergebnisse dieser Assays zeigen, dass die anfängliche Wechselwirkung zwischen dem 20-kD-Protein und jedem viralen Enhancer über eine gemeinsame DNA-Sequenz, die als Enhancer-Kernhomologie bekannt ist, erfolgt.