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Die θ-Defensine sind bis heute die einzigen bekannten ribosomalen zyklischen Peptide bei Säugetieren und zeigen vielversprechende antimikrobielle Bioaktivitäten. Das charakteristische Strukturmotiv der θ-Defensine ist die zyklische Cystinleiter, die aus einem zyklischen Peptid-Rückgrat und drei parallelen Disulfidbindungen besteht. Im Gegensatz zum zyklischen Cystin-Knoten, der die pflanzlichen Cyclotiden charakterisiert, wurde die zyklische Cystinleiter als Strukturmotiv nicht so gut beschrieben. Hier berichten wir über die Lösungsstrukturen und die Relaxationseigenschaften der Kernspinresonanz in wässriger Lösung von drei repräsentativen θ-Defensinen aus verschiedenen Arten. Unsere Daten deuten darauf hin, dass die θ-Defensine steifer und strukturell definierter sind als bisher angenommen. Darüber hinaus wurde festgestellt, dass alle drei θ-Defensine in wässriger Lösung in einer konzentrationsabhängigen und reversiblen Weise Selbstassoziationen bilden, eine Eigenschaft, die eine Rolle bei ihrem Wirkmechanismus spielen könnte. Die strukturelle Definition der θ-Defensine und der zyklischen Cystinleiter wird dazu beitragen, die Ausbeutung dieser Moleküle als strukturelle Rahmenbedingungen für das Design von Peptid-Arzneimitteln zu leiten.
Conibear et al. (Tue,) haben diese Frage untersucht.