Reversible Dimerisierung des avianen pankreatischen Polypeptids

Die Dimerisierung des avianen pankreatischen Polypeptids (PP) wurde durch große Zonen-Gel-Chromatographie unter Verwendung der integralen Grenzanalyse untersucht. Die Assoziationskonstante wurde als Funktion von Temperatur und pH bestimmt. Die Dimerisierung ist endotherm und entropisch getrieben, was auf hydrophobe Wechselwirkungen hindeutet und mit steigendem pH-Wert verstärkt wird. Die Analyse der pH-Abhängigkeit zeigt die Beteiligung ionisierbarer Gruppen mit pKa-Werten von 4,5-5,5. Im avianen PP-Molekül gibt es sechs Gruppen, die in diesem pH-Bereich potenziell titrierbar sind. Ein Vergleich der Aminosäuresequenz des avianen PP mit der von Rinder- und Hundehomologen, die ebenfalls pH-abhängige Dimerisierung zeigen, Noelken, M.E., Chang, P.J. & Kimmel, J.R. (1980) Biochemistry (vorangegangenes Papier in dieser Ausgabe), zeigt, dass sie drei Carboxylat- und zwei Guanidiniumgruppen gemeinsam haben. Es wird vorgeschlagen, dass Salzverknüpfungen, die diese Gruppen betreffen, an der Dimerisierung teilnehmen. Im avianen Peptid könnte auch Histidin-34 beteiligt sein.