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Gal4是一种酵母蛋白,激活代谢葡萄糖和美仑糖所需基因的转录。它以二聚体的形式结合到一个17个碱基对的共识回文DNA序列上。它是第三类蛋白质的成员,含有锌介导的肽环,能够特异性地与核酸相互作用。Gal4具有非常独特的锌配位特征和DNA结合模式。在此,我们报告了通过将Gal4的N端147个氨基酸与FokI内切酶的裂解域链接,创造了一种新型的特定位点内切酶。该融合蛋白是活跃的,并且在最佳条件下,结合到一个17 bp的共识DNA位点附近并在该位点附近进行裂解。正如预期,裂解发生在共识结合位点的两侧。
Kim等人(Thu,)研究了这个问题。