L-Fucose-terminierte Glykokonjugate werden von Pinocytose-Rezeptoren auf Makrophagen erkannt.

125I-markiertes L-Fucose-Albumin-Komplex und Ratten-präputiale Beta-Glucuronidase werden nach intravenöser Infusion schnell aus dem Plasma beseitigt. L-Fucose-Albumin verlangsamt die Plasma-Clearance von Beta-Glucuronidase, während D-Fucose-Albumin inaktiv ist. In vitro wird 125I-markiertes L-Fucose-Albumin von Ratten- oder Kaninchen-Alveolarmakrophagen durch rezeptorvermittelte Pinocytose aufgenommen. Die Aufnahme (37 Grad C) ist zeitabhängig, gesättigt mit steigender Ligandenkonzentration (Kuptake = 4,4 X 10(-8) M) und erfordert Ca2+. 125I-markiertes D-Fucose-Albumin wird schwach aufgenommen. Die Bindung (4 Grad C) ist gesättigt und Ca2+-abhängig. Bindung und Aufnahme werden vollständig durch Hefemannan gehemmt. Eine Reihe von Neoglycoproteinen, einschließlich L-Fucose-Albumin, wurde als Inhibitoren der Aufnahme von 125I-markierter Beta-Glucuronidase in Makrophagen getestet. Die folgende Potenzordnung wurde beobachtet: L-Fuc = D-Man größer als GlcNAc ungefähr D-Glc größer als D-Xyl viel größer als D-Gal = L-Ara = D-Fuc. L-Fucose-terminierte Oligosaccharide, die an Rinderserumalbumin gekoppelt sind, blockieren ebenfalls die Aufnahme von 125I-markierter Beta-Glucuronidase in Makrophagen.