Schutzfunktion des Chloroplasten-2-Cystein-Peroxiredoxins in der Photosynthese. Beweise aus transgenen Arabidopsis

2-Cystein-Peroxiredoxine (2-CPs) stellen eine allgegenwärtige Gruppe von Peroxidase dar, die zelltoxische Alkohylperoxide zu ihren entsprechenden Alkoholen reduzieren. Kürzlich haben wir 2-CP cDNAs aus Pflanzen kloniert und sie als Chloroplasten-Proteine charakterisiert. Um die physiologische Funktion des 2-CP im Pflanzenstoffwechsel aufzuklären, erzeugten wir Antisense-Mutanten in Arabidopsis. In den Mutantenlinien entwickelte sich während der frühen Blattherstellung und Pflanzenentwicklung eine 2-CP-Defizienz, und schließlich accumulierte das Protein auf Wildtyp-Niveau. Bei jungen Mutanten mit reduzierten Mengen an 2-CP war die Photosynthese beeinträchtigt, und die Mengen des D1-Proteins, des lichtsammlenden Protein-Komplexes, der mit Photosystem II assoziiert ist, sowie des Chloroplasten-ATP-Synthase und der Ribulose-1,5-Bisphosphat-Carboxylase/Oxigenase waren verringert. Die Photoinhibition war besonders ausgeprägt nach der Anwendung des Proteinsynthese-Inhibitors Lincomycin. Wir schlossen daraus, dass die photosynthetische Maschinerie während der Blattentwicklung hohe Mengen an 2-CP benötigt, um sie vor oxidativem Schaden zu schützen, und dass der Schaden durch die Ansammlung von 2-CP-Protein, durch die de novo-Synthese und den Ersatz beschädigter Proteine sowie durch die Induktion anderer antioxidativer Abwehrmechanismen in 2-CP-Mutanten verringert wird.