Le complexe de protéines auxiliaires SaePQ active l'activité phosphatase de la kinase capteur SaeS dans le système à deux composants SaeRS de Staphylococcus aureus

Dans les systèmes réglementaires à deux composants (TCS) bactériens, la déphosphorylation des régulateurs de réponse phosphorylés est essentielle pour réinitialiser les systèmes activés à l'état pré-activation. Cependant, dans le TCS SaeRS, un TCS de virulence majeur de Staphylococcus aureus, le mécanisme de déphosphorylation du régulateur de réponse SaeR n'a pas été identifié. Ici, nous rapportons que deux protéines auxiliaires de l'opéron sae, SaeP et SaeQ, forment un complexe protéique avec la kinase capteur SaeS et activent l'activité phosphatase de cette kinase. L'activation efficace de l'activité phosphatase nécessitait la présence des deux SaeP et SaeQ. Lorsque SaeP et SaeQ étaient exprimés de manière ectopique, l'expression de la coagulase, une cible sae avec une faible affinité pour SaeR phosphorylé, était très réduite, tandis que l'expression de l'alpha-hémolysine, une cible sae avec une haute affinité pour SaeR phosphorylé, ne l'était pas, démontrant un effet différentiel de SaePQ sur l'expression des gènes cibles sae. Lorsque l'expression de SaePQ était abolie, la plupart des gènes cibles sae étaient induits à un niveau élevé. Puisque l'expression de SaeP et SaeQ est induite par le TCS SaeRS, ces résultats suggèrent que le TCS SaeRS revient à l'état pré-activation par un mécanisme de rétroaction négative.