KinasePhos 2.0: ein Webserver zur Identifizierung von spezifischen Phosphorylierungsstellen von Proteinkinasen basierend auf Sequenzen und Kopplungsmustern

Aufgrund der Bedeutung der Proteinphosphorylierung in der zellulären Kontrolle werden viele Forschungsarbeiten durchgeführt, um die kinasespezifischen Phosphorylierungsstellen vorherzusagen. In Anlehnung an unsere frühere Arbeit, KinasePhos 1.0, wurde ein profil verstecktes Markov-Modell (HMM) mit flankierenden Residuuen der kinasespezifischen Phosphorylierungsstellen integriert. Hier wird ein neuer Webserver, KinasePhos 2.0, vorgestellt, der Support-Vektor-Maschinen (SVM) mit dem Proteinsequenzprofil und dem Protein-Kopplungsmuster kombiniert, was ein neuartiges Merkmal zur Identifizierung von Phosphorylierungsstellen darstellt. Das Kopplungsmuster XdZ bezeichnet das Kopplungsmuster der Aminosäuretypen X und Z, die durch d Aminosäuren getrennt sind. Die Unterschiede oder Quoten der Kopplungsstärke C(XdZ) zwischen der positiven Menge der Phosphorylierungsstellen und der Hintergrundmenge aller Proteinsequenzen von Swiss-Prot werden berechnet, um die Anzahl der Kopplungsmuster für das Training von SVM-Modellen zu bestimmen. Nach der Evaluierung basierend auf k-facher Kreuzvalidierung und Jackknife-Kreuzvalidierung beträgt die durchschnittliche prädiktive Genauigkeit von phosphoryliertem Serin, Threonin, Tyrosin und Histidin 90, 93, 88 und 93 %. KinasePhos 2.0 schneidet besser ab als andere zuvor entwickelte Werkzeuge. Der vorgeschlagene Webserver ist unter http://KinasePhos2.mbc.nctu.edu.tw/ kostenlos verfügbar.