Key points are not available for this paper at this time.
Ein neu identifiziertes schweres akutes respiratorisches Syndrom Coronavirus (SARS-CoV) ist der ätiologische Erreger, der für den Ausbruch von SARS verantwortlich ist. Die Hauptprotease von SARS-CoV, eine 33,8-kDa-Protease (auch als 3C-ähnliche Protease bezeichnet), spielt eine entscheidende Rolle bei der Vermittlung von viralen Replikations- und Transkriptionsfunktionen durch umfassende proteolytische Verarbeitung von zwei Replikase-Polyproteinen, pp1a (486 kDa) und pp1ab (790 kDa). Hier berichten wir über die Kristallstrukturen der Hauptprotease von SARS-CoV bei verschiedenen pH-Werten und im Komplex mit einem spezifischen Inhibitor. Die Struktur der Protease hat eine Faltung, die als augmentierte Serin-Protease beschrieben werden kann, jedoch mit einem Cys-His am aktiven Zentrum. Diese Serie von Kristallstrukturen, die erste, soweit wir wissen, von einem Protein des SARS-Virus, zeigt erhebliche pH-abhängige konformationale Änderungen und einen unerwarteten Modus der Inhibitorbindung, was eine strukturelle Basis für rationales Design von Medikamenten bietet.
Yang et al. (Wed,) untersuchten diese Frage.