Wasserstoffbrückenbindung von 1,2-Azaborinen in der Bindungshöhle von T4-Lysozym-Mutanten: Strukturen und Thermodynamik

Die Protein-Kristallographie und Kalorimetrie wurden verwendet, um die Bindung von 1,2-Azaborinen an Modellhöhlen im T4-Lysozym im direkten Vergleich zu ihren karbonhaltigen Gegenstücken zu charakterisieren. In der unpolaren L99A-Höhle fiel die Affinität für Ab nur geringfügig im Vergleich zu Benzol. In der Höhle, die entworfen wurde, um eine einzelne Wasserstoffbrücke aufzunehmen (L99A/M102Q), wurde eine Gln102═O···H-N-Wasserstoffbrückenbindung für Ab und BEtAb in den kristallographischen Komplexen beobachtet. Die Stärke der Wasserstoffbrückenbindung wurde für Ab mit 0,94 kcal/mol und für BEtAb mit 0,64 kcal/mol geschätzt. Diese Arbeit zeigt eindeutig, dass 1,2-Azaborine bereitwillig in klassischen Aryl-Erkennungstaschen aufgenommen werden können und hebt eines der Unterscheidungsmerkmale von 1,2-Azaborin von seinem karbonhaltigen Isostere Benzol hervor: seine Fähigkeit, in einem biologischen Kontext als NH-Wasserstoffbrückendonor zu fungieren.