Die flüssige Struktur von Elastin

Das Protein Elastin verleiht Geweben wie Arterienwänden, Haut, Lungenalveolen und der Gebärmutter Dehnbarkeit, elastischen Rückstoß und Widerstandsfähigkeit. Elastin und elastinähnliche Peptide sind hydrophob, ungeordnet und unterliegen bei der Selbstanordnung der flüssig-flüssigen Phasentrennung. Trotz umfangreicher Studien bleibt die Struktur von Elastin umstritten. Wir verwenden molekulare Dynamik-Simulationen in großem Maßstab, um das strukturelle Ensemble aggregierter elastinähnlicher Peptide zu erläutern. Konsistent mit der entropischen Natur des elastischen Rückstoßes wird der aggregierte Zustand durch den hydrophoben Effekt stabilisiert. Die Selbstanordnung führt jedoch nicht zur Bildung eines hydrophoben Kerns. Das Polypeptidrückgrat bildet transienten, spärlichen Wasserstoffbrücken-bonded Windungen und bleibt signifikant hydratisiert, selbst wenn die Selbstanordnung die Anzahl der unpolaren Seitenkettenkontakte verdreifacht. Einzelne Ketten in der Anordnung nähern sich einem maximal ungeordneten, schmelzartigen Zustand, der als flüssiger Zustand der Proteine bezeichnet werden kann. Diese Erkenntnisse klären langjährige Kontroversen über die Struktur und Funktion von Elastin und geben Einblicke in die Phasentrennung ungeordneter Proteine.