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LysM-rezeptorähnliche Kinasen (LYKs) von Arabidopsis thaliana (nämlich LYK1, LYK4 und LYK5) spielen eine wesentliche Rolle bei der Chitinwahrnehmung und der Immunität gegen pathogene Pilze. Die chitininduzierte Heterodimerisierung von LYK1 und LYK5 wurde zuvor berichtet, aber die Proteinkontaktpartner von LYK4 wurden bislang nicht identifiziert. In dieser Studie haben wir durch die Analyse von Mutanten die Rolle von LYK4 bei der Chitinwahrnehmung bestätigt und festgestellt, dass der Ektodoma von LYK4 homodimerisiert und auch in vitro mit dem Ektodoma von LYK5 interagiert. Pull-down-Experimente mit in Protoplasten exprimierten Proteinen deuteten auf LYK4-LYK4- und LYK4-LYK5-Interaktionen in planta hin. Als Protoplasten mit Chitoheptaose oder Chitin behandelt wurden, wurde ein Protein-komplex immunopräzipitiert, der anscheinend aus LYK1, LYK4 und LYK5 zusammengesetzt war. Ähnliche Experimente mit in lyk-Mutantenpflanzen exprimierten Proteinen deuteten darauf hin, dass die Behandlung mit Elicitoren eine physische Interaktion zwischen LYK1 und LYK5, jedoch nicht zwischen LYK1 und LYK4 induzierte. Bimolekulare Fluoreszenzkomplementationsexperimente untermauerten diese Ergebnisse. Insgesamt deuten unsere Daten darauf hin, dass LYK4 als LYK5-assoziierter Co-Rezeptor oder Gerüstprotein fungiert, das die chitininduzierte Signalübertragung in Arabidopsis verstärkt.
Xue et al. (Tue,) haben diese Frage untersucht.