L'effet de la substitution D614G sur la structure de la glycoprotéine de pointe du SARS-CoV-2

Importance Les protéines de pointe de la plupart des isolats actuels du coronavirus 2 du syndrome respiratoire aigu sévère contiennent une substitution D614G, par rapport à la protéine de pointe des isolats initiaux. Dans cette étude, nous présentons des structures de cryo-microscopie électronique à particules uniques à haute résolution du variant de pointe G614, montrant qu'il adopte une conformation principalement ouverte, contrairement à la pointe D614 qui est principalement fermée. Nous concluons que la substitution D614G favorise l'« ouverture » de la pointe, la préparant à se lier au récepteur ACE2 et possiblement à son rôle ultérieur dans la fusion des membranes. La conformation ouverte observée de la pointe G614 pourrait être la raison de l'augmentation de la infectiosité rapportée du virus actuel et de sa prédominance actuelle.