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A estrutura por raios X de uma desidrogenase de cadeia curta, a bactéria holo 3 alfa,20 beta-hidroxiesteroide desidrogenase (EC 1.1.1.53), é descrita com resolução de 2,6 A. Esta enzima é ativa como um tetramero e se cristaliza com quatro subunidades idênticas na unidade assimétrica. Possui o arranjo alfa/beta característico da região de ligação de dinucleotídeos. O arranjo do restante da subunidade, a estrutura quaternária, e a natureza das interações co-fator-enzima são, no entanto, significativamente diferentes das observadas nas desidrogenases de cadeia longa. A arquitetura do sítio ativo postulada é consistente com a estereoespecificidade observada da enzima e o fato de que o tetramero é a forma ativa. Há apenas um co-fator e um sítio de ligação de substrato por subunidade; a especificidade tanto para as extremidades 3 alfa quanto 20 beta do esteroide resulta da ligação do esteroide em duas orientações próximas ao mesmo co-fator no mesmo sítio catalítico.
Ghosh et al. (Sex,) estudaram essa questão.
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