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Purificamos o receptor Fc de linfócito humano específico para IgE (receptor Fc epsilon) e sua forma solúvel usando o anticorpo monoclonal anti-receptor Fc epsilon H107. Usando uma sonda oligonucleotídica correspondente à sequência parcial de aminoácidos do receptor Fc epsilon solúvel relacionado ao fator de ligação de IgE, clonamos, sequenciamos e expressamos um cDNA para o receptor. O receptor Fc epsilon possui 321 resíduos de aminoácidos sem uma sequência sinal NH2-terminal. O receptor foi separado em dois domínios por uma região transmembrana putativa de 24 resíduos de aminoácidos localizada próxima ao extremo NH2-terminal. O receptor Fc epsilon mostrou uma homologia marcante com lectinas animais, incluindo receptores de asialoglicoproteína humanos e de rato, lectina hepática de frango e proteínas de ligação à manose de rato.
Ikuta et al. (Sun,) estudaram essa questão.
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