Humaner Lymphozyten-Fc-Rezeptor für IgE: Sequenzhomologie seines klonierten cDNA mit tierischen Lektinen.

Wir haben den humanen Lymphozyten-Fc-Rezeptor, der spezifisch für IgE ist (Fc-epsilon-Rezeptor), und seine lösliche Form unter Verwendung des monoklonalen Antikörpers H107 gegen den Fc-epsilon-Rezeptor gereinigt. Mittels einer Oligonukleotidsonde, die der partiellen Aminosäuresequenz des löslichen Fc-epsilon-Rezeptors im Zusammenhang mit dem IgE-bindenden Faktor entspricht, klonierten, sequenzierten und exprimierten wir eine cDNA für den Rezeptor. Der Fc-epsilon-Rezeptor hat 321 Aminosäurereste ohne NH2-terminales Signalsegment. Der Rezeptor wurde durch eine vermutete transmembrane Region von 24 Aminosäureresten getrennt, die sich nahe dem NH2-terminalen Ende befindet. Der Fc-epsilon-Rezeptor zeigte eine ausgeprägte Homologie mit tierischen Lektinen, einschließlich humaner und ratten Asialoglykoprotein-Rezeptoren, Hühnchen-Leberlektin und Ratten-Mannose-bindenden Proteinen.