摘要 保存的结构水分子稳定蛋白质折叠并调节其功能，但由于基于交换的读数偏向于溶剂暴露位点，因此在溶液中观察仍然困难。在这里，我们介绍了一种在天然条件下检测结构水分子的方法，使用由紫外光诱导的非持久性自由基所赋能的长期存在的超极化水（HyperW）。在模型蛋白质胰蛋白酶抑制剂2中，HyperW增强的二维核磁共振相关光谱在pD 5.5–8.4范围内揭示出在溶剂暴露的残基处有强的由交换驱动的增强。相比之下，一组四个残基显示出超极化酰胺信号，当通过核Overhauser效应（NOE）进行的通过空间极化转移被CLEANEX-PM实验抑制时，这些信号消失。这种CLEANEX阴性/HyperW阳性特征，以及这些残基与晶体中保守水分子的空间接近性，支持了从长期驻留的内部水经过NOE介导的转移，而这种水通过标准NMR方法无法区分。结合的观测结果确立了HyperW NMR作为天然条件下结构水合和水合耦合动态的特定残基报告器，为将晶体中观察到的保守水的作用与溶液中的作用联系起来提供了一条途径。
Hecker等（周三）研究了这个问题。