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天然蛋白质中的活性位点和配体结合空腔通常由弯曲的β折叠形成，控制β折叠的弯曲能力将允许设计带有定制空腔的结合蛋白。为此，我们通过研究自然发生的蛋白质结构和折叠模拟中的β折叠几何形状，调查控制β折叠弯曲的机制。通过这种分析得到的原则被用来原创性地设计出一系列带有弯曲β折叠和顶部带有α螺旋的蛋白质。这些设计的核磁共振和晶体结构与计算模型高度吻合，显示出β折叠的弯曲可以以原子级精度进行控制。我们的方法使得设计带有空腔的蛋白质成为可能，并提供了一条自定义设计配体结合和催化位点的途径.
Marcos等人（星期四）研究了这个问题.