在大肠杆菌中表达的链球菌M6蛋白。定位、纯化及与链球菌来源的M蛋白的比较。

由携带质粒pJRS42.13（ColiM6）的大肠杆菌产生的6型链球菌M蛋白在这种新宿主的周质空间中积累。未在生物体表面或培养基中发现免疫反应性M蛋白。ColiM6蛋白从周质中纯化，最终制备的样品由三条表观分子量为55,000、57,000和59,000的蛋白带组成。这三条带在SDS-PAGE中的迁移与新鲜制备的粗周质中存在的M蛋白相同。ColiM6蛋白的氨基酸组成与从链球菌中分离的M蛋白几乎相同，后者使用了噬菌体溶素（LysM6）。此外，除了LysM6分子的氨基末端残基外，ColiM6分子的氨基末端序列与LysM6和通过有限的胃酶消化（PepM6）从链球菌释放的M蛋白的氨基末端序列相同。这些结果表明，在大肠杆菌中产生并运输到周质中的分子可能是链球菌存在的完整M蛋白。结果还表明，处理M蛋白以通过细胞膜运输的系统在链球菌和大肠杆菌中是相似的。纯化的ColiM6蛋白能够从人类和兔子血清中去除调理抗体，并刺激兔子产生调理抗体，表明该分子上的免疫决定基与链球菌来源的M分子上的相同。