人表皮生长因子前体：cDNA序列、体外表达及基因组织结构

已分离并测序了编码人肾表皮生长因子（EGF）前体的互补DNA克隆。它们预测了一种由1,207个氨基酸组成的蛋白质序列，该蛋白质含有EGF，其NH2-端和COOH-端分别侧接970个和184个残基的多肽片段。人EGF前体的结构组织与先前描述的小鼠蛋白质相似，两种序列之间具有66%的一致性。将与SV40早期启动子相连的人EGF前体cDNA转染COS-7细胞表明，它可以作为膜蛋白合成，其NH2-端位于细胞表面外侧。人EGF前体基因约为110 kb，包含24个外显子。其外显子-内含子组织结构显示，EGF前体的各个结构域由单独的外显子编码。此外，24个外显子中有15个编码与其他蛋白质序列同源的蛋白质片段。外显子重复和重排似乎在决定该蛋白质目前的结构中发挥了重要作用。