通过二阶方法改善反向传播学习的收敛性

17β-雌二醇在诱导细胞凋亡之前的暴露可以保护骨骼肌细胞免受损伤。该激素的保护作用机制尚不清楚。在本研究中，使用小鼠肌肉细胞系C2C12，获得的证据表明，雌激素对H(2)O(2)诱导的细胞凋亡的抑制需要热休克蛋白27 (HSP27)的参与。逆转录酶聚合酶链反应、西方印迹法和免疫细胞化学检测表明，17β-雌二醇诱导HSP27的表达在时间上呈现依赖性（5-60分钟）增加。此外，在热休克蛋白抑制剂槲皮素存在下，该激素的抗凋亡效应减弱。更具体地说，针对HSP27的短干扰RNA阻断实验确认了该伴侣蛋白在类固醇保护效应中的作用。17β-雌二醇消除由H(2)O(2)诱导的半胱天冬酶-3裂解。共同免疫沉淀实验表明HSP27与半胱天冬酶-3在雌二醇存在下有物理相互作用。此外，我们观察到该伴侣蛋白与线粒体中的雌激素受体（ER）β相互作用。因此，本研究表明，HSP27在17β-雌二醇诱发的抗凋亡作用中通过调节半胱天冬酶-3活性和稳定骨骼肌细胞中的ERβ发挥了新的作用。