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在细胞内,运动和非运动微管相关蛋白(MAPs)同时汇聚于微管上。非运动MAP的结合活性如何协调,以及它们如何有助于运动运输的平衡和分布尚不清楚。在这里,我们研究了MAP7和tau之间的关系,因为它们在体内的拮抗作用。我们发现MAP7和tau在与微管结合时存在竞争,并确定了MAP7将tau从晶格中排开的机制。MAP7在体内促进依赖 kinesin 的运输,并在体外强烈招募kinesin-1到微管上,为MAP直接增强运动能力提供了证据。MAP7和tau都强烈抑制kinesin-3,对细胞质动力蛋白没有影响,显示MAP以不同方式控制不同分类的马达。总体而言,这些结果揭示了MAP竞争如何决定对微管的访问,以确定运动活动的正确分布和平衡的一个一般原则。
Monroy等人(星期三)研究了这个问题。
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