电捕获解离电喷雾蛋白离子用于空间分辨氢交换测量

涉及气相碎片化的质谱（MS）方法在分析蛋白质的区域选择性氘化模式方面具有相当大的潜力，尤其是在溶液相酰胺氢交换（HX）后。然而，由于可能发生分子内氢迁移（"扰动"），这种方法的整体可行性值得怀疑，因为这往往会随机化或扭曲空间同位素分布。Rand等人（J. Am. Chem. Soc. 2008, 130, 1341-1349）最近报道了电捕获解离（ECD）在通过FT-MS测量短肽氘化模式中几乎没有扰动的应用。本研究表明，即使是较大的系统，如76个残基的蛋白质泛素，也可以通过ECD在溶液相HX后进行成功分析。得到的c和z离子氘化水平与之前的NMR数据有很好的一致性，表明扰动及/或其他气相伪影的程度可以忽略不计。这些结果为未来通过HX/ECD-FT-MS进行蛋白质的折叠、结构和动力学实验打开了大门.