蛋白质电化学中的动力学效应

对从电极到固定在不同厚度保护层上的蛋白质的电子转移的电化学测量显示了两个特征性区域的存在：（i）率常数随距离电极的指数（隧穿）衰减；（ii）在此区域内，反应速率与电极距离无关。该区域内的反应被视为摩擦控制的电子转移，其速率常数与介质松弛时间成反比。将速率拟合到既定理论需要的介质松弛时间远超过常见估计和从斯托克斯位移动态的计算机模拟中得到的松弛时间。实验观察与理论预期之间存在显著的不一致。这里通过允许额外的耗散动态解决了这个困难，这些动态包括描述蛋白质与基材结合的软谐势场中的低频振荡。蛋白质的平移运动调制了电极与蛋白质之间的电子耦合，导致出现一个新的时间尺度，以及在速率常数的前指数因子中与斯托克斯位移松弛时间一起出现。新模型为实验数据提供了一致的解释。摩擦控制动力学的预期范围显著扩展，因为进入速率前指数因子的有效松弛时间对蛋白质的均方位移呈指数依赖。由于均方位移与温度成正比，活化焓获得了显著且非平凡的温度依赖性。预测了负反应焓的可能性。