Fos和Jun的亮氨酸拉链和DNA结合域的表达与纯化：Fos和Jun均直接接触DNA。

fos和jun原癌基因的蛋白质产品以异二聚体的形式与激活剂蛋白1 (AP-1)调控元件相互作用。为了表征这些蛋白质的特性，我们在大肠杆菌中表达了由Fos和Jun的二聚化和DNA结合域组成的多肽。mini-Fos (wbFos)和mini-Jun (wbJun)蛋白通过镍亲和色谱法被纯化到显著的均一性。纯化后的wbFos和wbJun在体外迅速结合，并与人类金属硫蛋白IIA AP-1结合位点合作相互作用。然而，wbJun和wbFos-wbJun复合物的有效DNA结合需要在核提取物中存在的附加活性。该活性对烷基化试剂敏感，且可以部分通过还原和稳定剂的存在来模拟。DNase I足迹实验表明，Jun同源二聚体复合物和Fos-Jun异源二聚体复合物与人类金属硫蛋白IIA基因上的同一位点相互作用。此外，紫外线交联研究表明Fos和Jun直接接触DNA，并且两种蛋白质与AP-1结合位点的任一链等效地相互作用。