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通过获得链段之间的长程距离约束，采用顺磁松弛增强法，对金黄色葡萄球菌核酸酶的变性状态片段模型delta131delta进行了结构分析。十四个独特的PROXYL自旋标签被引入到在本体状态下暴露于溶剂的位点，所得到的酰胺质子T2的增强通过核磁共振谱法测量。当这些数据与测量或估计的相关时间tau(c)结合时，能够计算每个自旋标记蛋白与30到60个酰胺质子之间的加权（r(-6)）时间和集成平均距离。基于大约700个这样的松散距离约束，通过结合距离几何/分子动力学的方法生成了相容结构的集合。由于这些距离约束的物理基础存在较大的不确定性，因此进行了多次计算以建立计算结构对这些约束中系统误差的敏感性。总体而言，通过顺磁松弛数据反映的结构特征是稳健的；tau(c)的大幅变化、允许距离的界限窗口或使用的约束距离数量的变化对所有计算结构的共同特征影响较小。此金黄色葡萄球菌核酸酶变性形式的全局拓扑结构，与与数据一致的构象集所描述的，令人惊讶地类似于本体状态，主要区别在于在本体状态下形成β发夹的两个疏水片段的分离。这些发现表明蛋白质折叠的拓扑结构在没有涉及紧密堆叠或稳定氢键的协同相互作用的变性状态中已经建立。单靠疏水相互作用可能编码全局拓扑结构.
Gillespie等人（星期二）研究了这个问题。