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小鼠IgA瘤蛋白(蛋白质-315)的Fab'片段被胃蛋白酶切割,产生了一个较小的片段,该片段保留了完整蛋白的抗-2,4-二硝基苯基活性。我们称之为Fv的这个片段的分子量约为30,000(为Fab'的一半),由两个分子量为14,000的多肽链通过非共价键结合在一起。Fv的N端序列表明,它由Fab'的N端一半组成,包含重链和轻链的变异部分。由于Fv具有大约一个与Fab'相同结合常数的结合位点,这项实验提供了直接证据,表明该蛋白中的抗体位点完全位于变异部分,并且独立于分子的恒定部分。
Inbar 等人(星期五)研究了这个问题。
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