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巴氏芽孢杆菌的comG操纵子编码七种蛋白,这些蛋白对转化DNA与合适细胞表面的结合至关重要。我们探讨了ComG蛋白的处理及其中六种蛋白的细胞定位。所有蛋白均被发现与膜相关。具有典型类型4前引导蛋白N端序列基序的四种蛋白(ComGC、GD、GE和GG)通过需要comC产物的途径进行处理,comC也是一种必需的能力基因。未处理形式的ComGC和GD表现得像完整膜蛋白。Pre-ComGG与Pre-ComGC和Pre-ComGD的不同之处在于,它只能从膜的细胞质侧进行蛋白水解,且其至少有一部分表现得像是外周膜蛋白。这些蛋白的成熟形式被转移到膜的外侧,并在溶菌酶或变异裂解酶水解肽聚糖时被释放。ComGG在体内以二硫化物交联的同源二聚体形式存在。发现ComGC具有一个分子内二硫键。先前识别出的该蛋白的同源二聚体形式不受二硫键形成的稳定影响。ComGF表现为完整膜蛋白,而推测的ATP酶ComGA位于膜的内侧,作为外周膜蛋白。结合这些和其他结果,文章讨论了ComG蛋白在DNA结合到合适细胞表面方面的可能角色。
Chung等人(Sat,)研究了这个问题。