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用低浓度去垢剂Brij 58处理上皮BSC-1细胞会导致质膜的部分或完全去除，并部分提取膜结合的内源性细胞器，而不会导致细胞质基质中“胞质”蛋白的大量释放。对这种提取和固定细胞的立体高压电子显微镜观察显示出一种细长（4-20纳米）线状结构，以三维“微小小梁”形式排列，类似于未提取的完整制备物中观察到的结构。用Triton X-100提取Brij提取的细胞会溶解许多微小小梁，留下更稳定的结构，即由各种微丝和微管组成的特征性细胞骨架网络。与形态学研究同时进行的35S标记多肽的二维聚丙烯酰胺凝胶电泳表明，Triton提取Brij提取的细胞会释放大量多肽。这一释放与电子显微镜观察到的结构元件的丧失相平行。用重肌球蛋白亚片段1标记Brij提取的细胞，装饰了运动蛋白丝，形成特征性箭头复合体，这些复合体仅在随后的Triton提取后才能清楚地可视化。这些观察支持了许多细胞质蛋白是结构结合型的这一概念，除了构成细胞骨架的成分外，还有助于形成结构。我们得出结论，细胞质基质中各种蛋白质的亚稳定结合存在，在去除质膜后，其形态完整性至少在短期内得以维持，条件是溶液中含有Brij 58.
Schliwa等（星期三）研究了这个问题。