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小鼠BP-3抗原是一种可变糖基化的糖基磷脂酰肌醇(GPI)连接分子,选择性地在早期B和T谱系细胞及外周淋巴器官中特定亚群的网状细胞中表达。它还在肠上皮细胞的刷状缘、肾集合管的腔表面和成熟的髓系细胞上表达。为了进一步探究BP-3抗原的性质,我们纯化了该蛋白,获得了肽序列并用其分离出cDNA克隆。发现两个BP-3 cDNA克隆共享相同的开放阅读框,但使用了不同的聚腺苷酸化位点。全长cDNA克隆的表达证实它编码BP-3抗原。用这个cDNA探针进行的Northern杂交分析显示在各种组织和细胞系中存在1.3和2.3 kb的BP-3转录本,代表髓系、B和T细胞谱系,而含有较长cDNA克隆最3'非翻译区的探针仅与2.3 kb RNA物种杂交。对BP-3 cDNA序列的分析表明它代表一个之前未描述的基因,该基因与Aplysia californica的腺苷酸腺苷二磷酸(NAD)糖苷水解酶和小鼠及人类的CD38抗原编码基因具有显著同源性。然而,表达重组BP-3蛋白的细胞并未表现出NAD酶活性,表明它可能是NAD水解酶的一个远缘亲属,具有不同的功能。
Chen等人(Sat,)研究了这一问题。