一种病毒蛋白驱动的泛素化开关细致调节叶绿体外膜蛋白稳态

叶绿体的完整性对于植物的生长、发育和抗逆性至关重要；然而，病毒感染常常导致叶绿体功能失调。病毒如何扰乱并随后重新编程叶绿体稳态的机制仍然不甚了解。在这里，我们证明了宿主的叶绿素酮酶（PPH）与大麦条纹镶嵌病毒（BSMV）γb蛋白之间存在对抗性相互作用，以调控烟草（Nicotiana benthamiana）中叶绿体外膜转运蛋白Toc34的稳定性。定位于外膜的PPH将E3泛素连接酶PUB4招募到Toc34，驱动Toc34的泛素依赖性降解，从而损害膜的完整性并赋予广谱抗病毒防御。在感染发生时，病毒的γb蛋白直接与PPH相互作用并将PUB4介导的泛素化重定向到PPH本身，加速PPH的周转并恢复Toc34的水平。这种γb介导的泛素化开关保护了膜的完整性并创造了有利于病毒复制的细胞环境。我们的研究揭示了一种动态的三方PPH-PUB4-γb调控回路，细致调节感染期间的叶绿体稳态，说明病毒如何利用宿主的泛素机制来调和细胞器的稳定性与病原的适应性。