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尾锚定(TA)蛋白具有单个C端跨膜结构域,使其生物合成依赖于翻译后跨膜转运。尽管它们非常重要,但尚未发现专门用于线粒体外膜(MOM)TA蛋白的插入机制。为了揭示指导MOM TA蛋白插入的分子机制,我们进行了两次独立的系统显微筛查,观察了模型MOM TA蛋白在所有酵母基因突变体背景下的定位。我们没有找到任何插入被完全阻断的突变体。然而,两个筛查均表明MOM TA蛋白部分定位于spf1细胞的内质网(ER)。Spf1是一种功能未知的ER ATP酶,是第一个被证明影响MOM TA蛋白插入的蛋白质。我们发现spf1细胞中的ER膜的麦角甾醇含量与线粒体膜相似。实际上,当我们在麦角甾醇含量降低的酵母菌株中可视化MOM TA蛋白分布时,它们呈现出与Spf1缺失相似的表型。因此,我们建议细胞器膜之间的膜成分固有差异足以决定真核细胞中的膜整合特异性。
Krumpe等(星期五)研究了这个问题。