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内溶素CD27L导致病原体克拉斯特里迪菌的细胞溶解，该菌是医院感染的主要原因。我们报告了对CD27L对C. difficile及其他细菌株的催化活性的结构和功能分析。我们展示了将内溶素截断至N末端结构域CD27L1-179后，对C. difficile细胞的溶解活性增强，而C末端区域CD27L180-270未能产生溶解作用。CD27L1-179在对其他细菌物种的活性方面也有所提高，这些物种是全长蛋白靶向的，此外，它还能够溶解一些对CD27L不敏感的菌株。然而，CD27L1-179仍保留了一定的特异性，未能溶解广泛的细菌。使用绿色荧光蛋白(GFP)标记的蛋白质表明，CD27L和CD27L1-179均与C. difficile细胞壁结合。CD27L1-179的晶体结构确认该酶是锌依赖性的N-乙酰胞壁酰基-L-丙氨酸酰胺酶。基于结构的序列分析使我们能够识别出四个催化残基，一个质子中继级联以及一个底物结合口袋。BLAST搜索显示，最接近的相关酰胺酶几乎专门靶向克拉斯特里菌。这表明催化域本身包含了靶向特定细菌物种的特征。为了验证这一假设，我们将Leu 98改为在Listeria monocytogenes病毒的内溶素(PlyPSA)中发现的Trp残基。CD27L中的这种突变导致对某些L. monocytogenes血清型的活性增加，展示了调节内溶素催化域物种特异性的潜力.
Mayer等人（Sat，）研究了这个问题。