p60（孕激素受体组装介质）与热休克蛋白hsp90和hsp70的相互作用。

之前关于体外孕激素受体（PR）复合物组装的研究表明，PR组装是一个动态的、有序的过程，涉及至少八种非受体蛋白。其中一种蛋白p60在组装过程中暂时出现，并不是功能成熟的PR复合物的组成部分。在本研究中，我们观察到特异性针对p60的单克隆抗体可以一方面抑制包含热休克蛋白90（hsp90）、p23和免疫亲和素的成熟PR复合物的形成，另一方面增强早期PR复合物（包含hsp70和Hip（p48））的恢复。这个观察支持了p60在PR组装中起到中间阶段的作用，以促进后续缺乏p60的PR复合物的形成。由于p60通常与hsp90和hsp70形成复合物，我们进一步描述了其与这些蛋白的相互作用。p60可以独立且以ATP非依赖的方式结合hsp70或hsp90。由于hsp90和hsp70不会轻易自行结合，因此看来p60是hsp90-p60-hsp70复合物的中心组织成分。对p60的突变分析表明，N末端对于hsp70结合是必要的，而包含四个氨基酸重复基序的中心区域则是与hsp90和hsp70结合所必需的。hsp90-p60-hsp70多伴侣复合物高度动态，不受hsp90结合药物geldanamycin的影响。hsp70和hsp90在中间PR复合物中的相互作用被证明不同于它们在早期PR复合物（hsp70）或成熟PR复合物（hsp90）中的分别相互作用。根据这些结果，p60似乎是PR复合物伴侣组装和功能成熟的关键介质。