扇贝条纹收肌的调节机制的机械研究.

从海扇贝（Placopecten magellanicus）的条纹收肌中制备了化学剥皮的纤维束。在含有5 mM-MgATP、离子强度0.2、pH 7.1、20摄氏度的激活溶液中，测定了张力与钙浓度之间的关系。等长张力从零上升到其最大值，区间在pCa 6.0到5.2之间。该关系的陡度无法仅通过钙与肌球蛋白已知的两个结合位点的结合来解释，表明必须存在额外的协同机制。通过尿素凝胶电泳测定纤维束的调节轻链含量，发现每个肌球蛋白分子约有2个轻链。调节轻链通过在25-30摄氏度下用EDTA处理完全去除。然后，纤维束对收缩的控制完全丧失；无论浴液中是否存在钙，都产生了高张力。完全去除调节轻链对生成的张力或刚性状态的刚度没有显著影响。通过添加来自扇贝肌肉的调节轻链可以完全恢复收缩的控制。在0-12摄氏度下用EDTA处理，去除了每个肌球蛋白分子上的0.76-2.0个调节轻链。去除不完全的纤维束对钙部分敏感，即在存在钙时张力高于缺乏钙的情况。结果表明，扇贝肌肉中张力生成的正常机制主要通过肌球蛋白介导，而不是通过细丝控制。该发现与之前关于扇贝肌肉肌丝ATP酶活性的研究一致.