人肝醛脱氢酶

通过对人肝细胞质醛脱氢酶的CNBr片段和其他肽的分析，确定了该蛋白的完整一级结构。单体具有酰化氨基末端，由500个氨基酸残基组成，包括11个半胱氨酸残基。没有发现任何微小异质性的证据，支持该酶为同四聚体的概念。蛋白中对二硫仑敏感的巯基，早先通过与碘乙酰胺的反应被识别，是由302位的半胱氨酸残基提供，而在马肝线粒体醛脱氢酶中与辅酶类似物反应的半胱氨酸对应于Cys-455或Cys-463。甘氨酸分布的分析和二级结构的预测以定位典型的结合辅酶的beta-alpha-beta区域并不完全明确，但暗示245位置附近的一个短区域可能是这一功能的有效片段。在这一区域，注意到与细菌天冬氨酸-β-半醛脱氢酶和哺乳动物酒精脱氢酶的部分序列相似性。否则，在与已表征的具有相似活性或亚单位大小的哺乳动物酶（分别为甘油醛-3-磷酸脱氢酶和谷氨酸脱氢酶）的比较中，没有检测到广泛的相似性.