Dynamische Entität, gebildet durch Protein und sein Hydratationswasser

Die Wechselwirkung zwischen Protein und Wasser spielt eine entscheidende Rolle bei der Gestaltung der Struktur, Dynamik und Funktion von Biomakromolekülen. Ein umfassendes Verständnis dieses komplexen Zusammenspiels erfordert eine systematische Bewertung der Wechselstärke und ihrer folglichen Auswirkungen auf die Dynamik von Proteinen und Wasser in verschiedenen Proteinsystemen. Trotz zahlreicher Arbeiten zum Verständnis der Dynamik von Wasser und Proteinen sowie der Kopplung zwischen ihnen gibt es weiterhin unbeantwortete Fragen. Hier kombinieren wir Neutronenstreuung und Isotopenmarkierung, um die Dynamik von Proteinen und ihrem Hydratationswasser in einer Vielzahl von Proteinsystemen zu untersuchen. Wir betrachten Proteine unterschiedlicher Strukturen und variierender Thermostabilität sowie Proteine innerhalb lebender Zellen mit unterschiedlichen Wachstums Temperaturen. Die gleichzeitige Charakterisierung der Dynamik von Protein und Hydratationswasser über verschiedene Systeme hinweg wurde erreicht. Darüber hinaus führten wir isothermische Wasseraufnahmen an drei repräsentativen Proteinen durch, um die beobachtete Dynamik mit der Stärke der Wechselwirkungsenergien, die jedes System steuern, zu korrelieren. Die experimentellen Ergebnisse unterstreichen, dass Proteine, die stärkere anziehende Wechselwirkungen mit Wasser aufweisen, diffusionsähnliche Dynamiken mit höherer Flexibilität bei der Hydratation zeigen, und gleichzeitig eine reduzierte Mobilität im Hydratationswasser aufweisen. Unsere Erkenntnisse deuten darauf hin, dass in der Tat die Wechselwirkung zwischen dem Protein und seinem Hydratationswasser den Transfer von Mobilität vom Wasser zum Protein erleichtert, wobei stärkere Wechselwirkungen mit größerer Proteinflexibilität und langsamerer Hydratationswasser-Diffusion korrelieren. Veröffentlicht von der American Physical Society 2024.