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Ein niedergenerierter Lysin-Dendrimer, SPr-G2, reagiert auf intrazelluläres Glutathion, um eine bioorthogonale In situ-Polygonisation einzuleiten, was zur Bildung großer Aggregationen in Mausbrustkrebszellen führt. Die intrazellulären großen Aggregationen von SPr-G2 können mit Lysosomen interagieren, um die Erweiterung der Lysosomen zu induzieren und die Permeabilität der lysosomalen Membran zu erhöhen, was zu einer Hochregulierung des Hauptgewebekompatibilitätskomplexes Klasse I auf den Tumorzelloberflächen und letztlich zum Zelltod der Tumorzellen führt. Darüber hinaus kann die Verwendung des SPr-G2-Dendrimers zur Konjugation des chemotherapeutischen Medikaments Camptothecin (CPT) die therapeutische Potenz von CPT steigern. Ausgezeichnete antitumorale Effekte in vitro und in vivo werden durch die kombinierte Behandlung mit dem SPr-G2-Dendrimer und CPT erzielt. Dieser kombinatorische Effekt fördert auch die antitumorale Immunität, indem er die Aktivierung zytotoxischer T-Zellen in Tumorgeweben und die Reifung von dendritischen Zellen fördert. Diese Studie kann neue Perspektiven für die Entwicklung von peptidbasierten dendritischen Agenten zur Krebsbehandlung eröffnen.
Zhong et al. (Sa,) haben diese Frage untersucht.