Reinigung und Charakterisierung von Mais-Glutathion-S-Transferase

Zwei Glutathion-S-Transferase (GST) Aktivitäten wurden aus etioliertem Maisgewebe identifiziert und gereinigt. Die erste, als GST I-Enzym bezeichnet, ist konstitutiv im Maisgewebe vorhanden, und das zweite, als GST II-Enzym bezeichnet, ist nur in Gewebe vorhanden, das mit chemischen Antidoten behandelt wurde, die Mais vor chloroacetanilidhaltigen Herbiziden schützen. Die Gesamtkapazität macht etwa 2% des löslichen Proteins in diesen Geweben aus. Die nativen Formen dieser Enzyme haben Molekulargewichte von etwa 50 000, wie durch Sephadex G-100-Chromatographie bestimmt. Auf Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelen wandert das GST I-Enzym überwiegend als ein einzelnes Band mit einem Molekulargewicht von 29 000, und das GST II-Enzym wandert überwiegend als zwei Bänder mit Molekulargewichten von 29 000 und 27 000. Beide Enzyme katalysieren die Bildung eines Glutathion-Herbizid-Konjugats in vitro, wenn das Herbizid Alachlor als Substrat verwendet wird. Diese Konjugation führt zur Eliminierung der biologischen Aktivität des Herbizids.