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Natriumazid hemmte die multi-site (Gleichgewichtszustand) ATPase-Aktivität von E. coli F1 um mehr als 90 %, beeinflusste jedoch nicht die uni-site (Einzelstandort) ATPase-Aktivität. Damit hemmte Azid die multi-site ATPase-Aktivität, indem die katalytische Kooperativität verringert wurde. In Übereinstimmung mit dieser Beobachtung veränderte Azid die ligandeninduzierte Fluoreszenzreaktion von Aurovertin, das an F1 gebunden ist.
Noumi et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.