Énergétiques torsionnelles améliorées des peptides et des protéines avec le champ de forces OPLS-AA

Le développement et la validation de nouveaux paramètres dièdres des peptides sont rapportés pour le champ de forces OPLS-AA. Des méthodes de chimie quantique à haute précision ont été utilisées pour explorer les surfaces d'énergie potentielle φ, ψ, χ1 et χ2 pour des dipeptides bloqués. De nouveaux coefficients de Fourier pour les termes de l'angle dièdre du champ de forces OPLS-AA ont été ajustés à ces surfaces, utilisant une fonction d'erreur pondérée par Boltzmann et examinant systématiquement les effets de la température de pondération. Pour éviter un surajustement aux données disponibles, un nombre minimal de nouveaux termes de torsion spécifiques aux résidus et aux peptides a été développé. D'importants repères expérimentaux en phase solution et en phase gaz de chimie quantique ont été utilisés pour évaluer la qualité des nouveaux paramètres, nommés OPLS-AA/M, démontrant une amélioration significative par rapport aux champs de forces OPLS-AA précédents. Une température de pondération de Boltzmann de 2000 K a été déterminée comme optimale pour ajuster les nouveaux coefficients de Fourier pour les paramètres des angles dièdres. Des conclusions sont tirées des résultats pour les meilleures pratiques de développement de nouveaux paramètres de torsion pour les champs de forces protéiques.