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Un modèle de mosaïque fluide est présenté pour l'organisation grossière et la structure des protéines et des lipides des membranes biologiques. Le modèle est conforme aux restrictions imposées par la thermodynamique. Dans ce modèle, les protéines intégrales à la membrane constituent un ensemble hétérogène de molécules globulaires, chacune disposée dans une structure amphipathique, c'est-à-dire avec les groupes ioniques et fortement polaires proéminents de la membrane dans la phase aqueuse, et les groupes non polaires largement enfouis dans l'intérieur hydrophobe de la membrane. Ces molécules globulaires sont partiellement intégrées dans une matrice de phospholipides. La majeure partie des phospholipides est organisée sous forme de bicouche discontinue et fluide, bien qu'une petite fraction des lipides puisse interagir spécifiquement avec les protéines membranaires. La structure de mosaïque fluide est donc formellement analogique à une solution orientée bidimensionnelle de protéines intégrales (ou lipoprotéines) dans le solvant de bicouche de phospholipides visqueux. Des expériences récentes avec une grande variété de techniques et plusieurs systèmes membranaires différents sont décrites, toutes étant cohérentes avec, et ajoutant beaucoup de détails au, modèle de mosaïque fluide. Il semble donc approprié de suggérer des mécanismes possibles pour diverses fonctions membranaires et des phénomènes médiés par la membrane à la lumière du modèle. Comme exemples, des mécanismes expérimentaux testables sont suggérés pour les changements de surface cellulaire lors de la transformation maligne et pour les effets coopératifs observés dans les interactions des membranes avec certains ligands spécifiques. Note ajoutée dans les preuves : Depuis la rédaction de cet article, nous avons obtenu des preuves microscopiques électroniques (69) que les sites de liaison de la concanavaline A sur les membranes de fibroblastes de souris transformés par le virus SV40 (cellules 3T3) sont plus regroupés que les sites sur les membranes de cellules normales, comme prédit par l'hypothèse représentée dans la Fig. 7B. Une étude de Taylor et al. (70) a également montré les effets remarquables produits sur les lymphocytes par l'ajout d'anticorps dirigés contre leurs molécules d'immunoglobuline de surface. Les anticorps induisent une redistribution et une pinocytose de ces immunoglobulines de surface, de sorte qu'en environ 30 minutes à 37 degrés C, les immunoglobulines de surface sont complètement éliminées de la membrane. Cependant, ces effets ne se produisent pas si les anticorps bivalents sont remplacés par leurs fragments Fab univalents ou si les expériences avec les anticorps sont réalisées à 0 degrés C au lieu de 37 degrés C. Ces résultats et d'autres résultats connexes indiquent fortement que les anticorps bivalents produisent une agrégation des molécules d'immunoglobuline de surface dans le plan de la membrane, ce qui ne peut se produire que si les molécules d'immunoglobuline sont libres de diffuser dans la membrane. Cette agrégation semble alors déclencher la pinocytose des composants membranaires par un mécanisme inconnu. De telles transformations membrane peuvent être d'une importance cruciale dans l'induction d'une réponse anticorporelle à un antigène, ainsi que dans d'autres processus de différenciation cellulaire.
Singer et al. (Fri,) ont étudié cette question.
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