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Die überwiegende Mehrheit der Proteine, die eine Zelle sekretiert oder auf ihrer Oberfläche anzeigt, gelangt zunächst in das endoplasmatische Retikulum (ER), wo sie gefaltet und assemblieren. Nur richtig zusammengesetzte Proteine gelangen vom ER an die Zelloberfläche. Um die Genauigkeit der Proteinfaltung zu gewährleisten, regulieren Zellen die Proteinfaltungsfähigkeit im ER je nach Bedarf. Das ER reagiert auf die Belastung durch ungefaltete Proteine in seinem Lumen (ER-Stress), indem es intrazelluläre Signale über Signaltransduktionswege aktiviert, die zusammen als die entfaltete Proteinantwort (UPR) bezeichnet werden. Gemeinsam regulieren mindestens drei mechanistisch unterschiedliche Zweige der UPR die Expression zahlreicher Gene, die die Homöostase im ER aufrechterhalten oder Apoptose induzieren, wenn der ER-Stress ungelindert bleibt. Jüngste Fortschritte werfen Licht auf mechanistische Komplexitäten und auf die Rolle der UPR in zahlreichen Krankheiten.
Walter et al. (Do,) untersuchten diese Frage.