蛋白质折叠是否有途径？

变性蛋白质，其原生三维结构几乎完全破坏，可以从随机无序状态重新折叠成一种明确的独特结构，在这种结构中，生物活性几乎完全恢复。这个实验结果导致了这样的建议：原生蛋白质存在于某种热力学构型平衡中，其中生物活性状态是构型能量最低的状态。另一种观点是，原生蛋白质处于一种独特选择的亚稳态，其构型能量在局部最低，但不一定是绝对最低。在后者模型中，假设蛋白质不处于平衡状态，必须假设每个分子经历某种事件序列，使蛋白质达到正确的亚稳态。