Ähnlichkeiten zwischen Tandem-Massenspektren aus proteomischen Experimenten:  Erkennung, Bedeutung und Nutzen

Die Flüssigchromatographie in Kombination mit Tandem-Massenspektrometrie ist eine Standardtechnik zur Identifizierung von Peptiden aus komplexen Proteinmischungen. Die meisten Fragmentionenspektren, die mit dieser Technik erfasst wurden, sind einzigartig, einige werden jedoch wiederholt. Ähnlichkeiten zwischen den Spektren von 1D- und 2D-Flüssigchromatographie-Experimenten wurden mit dem Skalarprodukt-Algorithmus berechnet. Ähnliche Spektren wurden gruppiert, und der Grad der Duplizierung wurde für jedes Sample berechnet. In den Daten der 1D-Flüssigchromatographie aus 1D-Gel-Bändern waren 18 % der Fragmentionenspektren Duplikate. Eine sechszyklische 2D-Flüssigchromatographie-Trennung von mehr als 200 Proteinen ergab 28 % Duplikatspektren. Ein Ratten-Hippocampus-Homogenat, das durch eine 12-zellige 2D-Flüssigchromatographie-Trennung analysiert wurde, enthielt 25 % Duplikatspektren. Die Entfernung dieser Duplikatspektren führte jedoch zu weniger erfolgreich identifizierten Peptiden durch SEQUEST. Wir schlagen eine Modifikation für Peptididentifikationsalgorithmen vor, die ihre Leistungsfähigkeit und Genauigkeit verbessern würde, indem sie die spektrale Ähnlichkeit explizit anerkennen und nutzen.