Le clonage du cDNA du récepteur Ah révèle un facteur de transcription distinctif activé par un ligand.

Un cDNA codant le récepteur Ah murin (allèle Ahb-1 pour la réponse aux hydrocarbures aromatiques) a été isolé et caractérisé. L'analyse de la séquence protéique déduite a révélé une région de similarité avec le motif région basique/ boucle-hélice-boucle (BR/HLH) que l'on trouve dans de nombreux facteurs de transcription qui subissent une dimérisation pour leur fonction. En plus du domaine BR/HLH, le domaine N-terminal du récepteur Ah présente une similarité de séquence étendue avec la protéine humaine ARNT (translocateur nucléaire des récepteurs d'hydrocarbures aromatiques) et deux protéines régulatrices de Drosophila, Sim et Per. Des études de marquage photoaffinité et de cartographie peptidique indiquent que le récepteur Ah se lie à un agoniste dans un domaine qui se situe dans ce domaine N-terminal conservé. Le récepteur Ah semble être un facteur de transcription activé par un ligand avec un motif boucle-hélice-boucle similaire à ceux que l'on trouve dans une variété de protéines liant l'ADN, y compris Myc et MyoD.