Strukturelle Anpassungen der Laktatdehydrogenase-Isoenzyme.

Die dreidimensionalen Strukturen der Laktatdehydrogenase (Laktat: NAD+ Oxidoreduktase, EC 1.1.1.27) des Hundhais M4 (Muskel) und des Schweins H4 (Herz) wurden bestimmt und mit den Aminosäuresequenzen der Laktatdehydrogenase-Isoenzyme M4 des Hundhais, M4 des Schweins, H4 des Schweins, M4 des Huhns und H4 des Huhns korreliert. Diese Ergebnisse wurden im Zusammenhang mit den bekannten Unterschieden der physikochemischen Eigenschaften zwischen den M- und H-Laktatdehydrogenase-Isoenzymen betrachtet. Die deutlichsten strukturellen Veränderungen treten beim Übergang zwischen den konformationalen Zuständen "apo" und "ternärer Komplex" des Enzyms auf, anstatt zwischen den Arten oder Isoenzymen. Der Hauptunterschied in der Katalyse kann durch den Austausch von Alanin (in der M-Kette) durch Glutamin (in der H-Kette) in der Nähe der Bindungsstelle des Coenzyms Phosphat erklärt werden. Die bekannte immunologische Differenzierung der M- und H-Isoenzyme stimmt mit den Unterschieden in ihren Aminosäuresequenzen überein.