In situ-Beobachtung der Peptidbindungser formation an der Wasser-Luft-Grenzfläche

Wir berichten von unmissverständlichen spektroskopischen Beweisen für die Bildung von Peptidbindungen an der Luft-Wasser-Grenzfläche, was einen möglichen Mechanismus liefert, der Einblicke in die Bildung moderner ribosomaler Peptidbindungen gibt und einen Weg für das Auftreten von Peptiden auf der frühen Erde bietet. Die Proteinsynthese in wässrigen Umgebungen, die durch die sukzessive Kondensation von Aminosäuren zur Bildung von Peptiden erleichtert wird, ist ein allgegenwärtiger Prozess in der modernen Biologie und eine fundamentale Reaktion, die in der präbiotischen Chemie notwendig ist. Solche Reaktionen sind jedoch Kondensationsreaktionen, die die Eliminierung eines Wassermoleküls für jede gebildete Peptidbindung erfordern und daher sowohl aus thermodynamischer als auch aus kinetischer Sicht in wässrigen Umgebungen ungünstig sind. Wir nutzen die hydrophobe Umgebung der Luft-Wasser-Grenzfläche als günstigen Ort für die Peptidbindungsynthese und demonstrieren das Auftreten dieser Chemie mit In-situ-Techniken unter Verwendung von Langmuir-Bassins und Infrarot-Reflexionsabsorptionsspektroskopie. Leucinethylester (ein kleiner Aminosäureester) partitioniert zunächst an die Wasseroberfläche, koordiniert dann mit Cu(2+)-Ionen an der Grenzfläche und unterliegt anschließend einer Kondensationsreaktion, die selektiv Peptidbindungen an der Luft-Wasser-Grenzfläche bildet.